Цього дня 1887 року народився Джеймс Бачеллер Самнер – видатний американський біохімік, лауреат Нобелівської премії

19 листопада 2020, 11:57
НДІ здоров'я тварин

Цього дня 1887 року народився Джеймс Бачеллер Самнер (англ. James Batcheller Sumner) – видатний американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з хімії 1946 р., спеціаліст в галузі препаративної хімії білків, вперше виділив фермент уреазу в кристалічній формі, довів білкову природу ферментів.


Джеймс Бачеллер Самнер народився 19 листопада 1887 року в Кантоні (штат Массачусетс, США) в сім'ї фермера. Протягом трьох років він навчався в Еліотській середній школі, потім в Роксбарській латинській школі, де вперше захопився хімією та фізикою. Сімнадцяти років Джеймс в результаті нещасного випадку на полюванні позбувся лівої руки. Для нього це було особливо важко, так як він був шульгою. Однак, навчившись все робити правою рукою, він не тільки зберіг працездатність, але і продовжував займатися спортом, граючи в теніс, захоплюючись лижами і ковзанами, більярдом і стрільбою з лука.
У 1906 р Самнер вступив до Гарвардського університету, який закінчив через чотири роки з дипломом хіміка. Недовго пропрацювавши на трикотажній фабриці свого дядька, він став викладачем в Аллісон-коледжі в штаті Нью-Брунсвік, а в 1911 р – в Уорчестерському політехнічному інституті в штаті Массачусетс. У наступному році він переїжджає в Гарвард, де вивчає біохімію у О. Фоліна в університетській медичній школі. У 1914 р. він отримує ступінь доктора та їде для стажування в Європу. Його науковій роботі в європейських лабораторіях завадила війна і Самнер через Швейцарію повертається до США, де його запрошують на посаду асистента в медичну школу Корнельського університету в Ітаці (штат Нью-Йорк), де він і почав свої дослідження ферментів.
Багаторічна робота з виділення і очищенню ферментів не принесла ніяких успіхів. Однак Самнеру вдалося підібрати перспективний об'єкт – боби Канавалії та намітити план очищення й систему проміжного контролю активності. У 1921 р., коли почалася підготовка до нового циклу робіт, Самнер по американо-бельгійської стипендії їде в Брюссель для обговорення свого проекту з найвідомішим європейським ензимологом, батьком технічної ензимології Ж. Еффроном. Однак Еффрон не підтримав ідеї Самнера, вважаючи їх легковажними.
Повернувшись на батьківщину, Самнер наполегливо продовжував роботу і в 1926 р. домігся успіху. Визнання прийшло не відразу. Роботи Самнера зазнали нищівної критики Р. Вілльштеттера, але повторення експериментів змусило замовкнути скептиків. У 1929 р. Самнер став професором біохімії Корнельської медичної школи і в тому ж році отримав першу підтримку в Європі: працюючи в лабораторії Г. Ейлер-Хелпін в Стокгольмі, він дізнався про нагородження його медаллю К. Шеєле – однієї з найвищих шведських наукових нагород. У 1937 р. Самнер працював в Упсальському університеті у Т. Сведберга, де отримав ферментні препарати з досить високою активністю.
У 1946 р він був нагороджений Нобелівською премією, а через два роки обраний до Національної Академії наук США.
У 1950–1952 рр. Д. Самнер спільно з К. Мірбеком створює чотиритомну капітальну працю "Ферменти" – справжню енциклопедію ензимології.
Д. Самнер був тричі одружений (в 1915, 1931 і 1943 рр.), мав 6 дітей. Він помер від раку 12 серпня 1955 р.
Отже, 1946 року Нобелівську премію з хімії було присуджено трьом ученим – американським біохімікам Д. Б. Самнеру і Д. Г. Hopтропу за відкриття явища кристалізації ферментів (половина премії) і У. М. Стенлі за отримання в чистому вигляді ферментів і вірусних білків (друга половина премії).
У 1920–1930-х рр. проблема ферментів привертала велику увагу. Однак незважаючи на успіхи, досягнуті Р. Вілльштеттером, Г. Ейлером-Хелпін і іншими найбільшими біохіміками в очищенні ферментів, не було впевненості в повній відсутності домішок навіть для препаратів, що мають найвищу активність. Це, в свою чергу, не давало можливості зробити певні висновки про хімічну природу ферментів, що мало першорядне значення. Відкриття двокомпонентних ферментів породило уявлення про те, що біокаталітична активність, можливо, пов'язана з низькомолекулярними утвореннями, що високомолекулярний колоїдний носій грає пасивну роль. Однак подальше вивчення природи біокаталізаторів зайшло в глухий кут через неймовірну складність тих методів, які були в розпорядженні вчених для очищення ферментів.
У цих умовах повідомлення про виділення ферменту однокомпонентного, та ще й в кристалічній формі було зустрінуте частиною біохіміків з великими надіями, але більшістю – з обережністю, а іноді і скептично.
Перший фермент в кристалічній формі виділив Д. Самнер в 1926 р Цим ферментом була уреаза (фермент, який розкладає сечовину до СО2 і аміаку) з бобів Канавалії. І сам метод виділення ферменту, і отриманий Самнером препарат були вельми незвичайні. Метод був надзвичайно простий. Знежирене бобове борошно екстрагували 31 %-вим ацетоном, ацетоновий фільтрат витримували в холодильнику, в результаті чого з розчину випадали кристали ферменту, які потім сушили і перекристалізовували.
Ця робота була зустрінута різкою критикою. Але в 1929 р. інший біохімік Д. Нортроп повідомив про виділення ним кристалічного препарату пепсину, а потім трипсину та інших ферментів. Як писав В. А. Енгельгардт, "отримання цих кристалічних ферментів внесло сум'яття в уми дослідників, оскільки воно стояло в занадто різкому протиріччі з усіма тими уявленнями, які міцно склалися на той час у ензимології". Вражаючими були простота і ефективність методу, і, найголовніше, чистота та надзвичайно великий вихід ферментів. Однак найважливішим було те, що отримані препарати ферментів, як з переконливістю було доведено Самнером і Нортропом, представляли собою чисті білки. Таким чином, було вирішено питання про природу біокаталізаторів і відкрилася нова сторінка в історії ензимології – вчення про ферменти.
У 1898 р голландський мікробіолог М. Бейерінк ввів назву "вірус" для якихось загадкових збудників різних захворювань рослин і тварин. Природа хвороботворного початку була таємнича – про віруси було відомо лише, що це щось набагато дрібніше, ніж бактерії. Разом з тим віруси, вірніше викликані ними хвороби, були бичем людства протягом всієї його історії. Археологи в древніх похованнях, що нараховують десятки тисяч років, знаходили скелети людей з патологічними змінами, причиною яких могли бути тільки вірусні захворювання. На рельєфі однієї з єгипетських гробниць була зображена людина із засушеною поліомієлітом ногою. Нарешті, вірусу грипу належить похмурий рекорд – в 1918 р. він став вбивцею 20 мільйонів людей.
Мікробіологія виявилася безсилою вирішити питання про природу і біологічну активність цих дивовижних об'єктів. Рішення загадки вимагало нових підходів і нових методів. Дуже знаменно, що встановити природу вірусного тіла, зробити перший важливий крок у створенні вірусології вдалося хіміку за освітою, який присвятив себе вирішенню біологічних проблем, американському вченому Венделу Мередіту Стенлі. Хоча він багато цікавився проблемою природи вірусів, вирішальні експерименти були стимульовані дослідженнями Д. Нортропа і Д. Самнера. У 1934 р Стенлі зробив спробу виділити вірус не за традиційною мікробіологічної схемою, шляхом спроб виростити його на штучному середовищі, а використавши методику виділення кристалічних ферментів. З тонни листя тютюну, уражених вірусом тютюнової мозаїки (ВТМ), йому вдалося виділити кілька грамів дрібних голкоподібних кристалів. Ці кристали мали здатність заражати здорові рослини і розмножуватися в їх тканинах. Стенлі встановив, що ці кристали є за своєю природою білковими речовинами.
Повідомлення Стенлі про виділення кристалічного життєздатного вірусу викликало запеклі суперечки – "живий" кристал здавався чимось неймовірним. Але всі контрольні досліди підтверджували правоту американського біохіміка. Пізніше була зроблена лише одна поправка – англійські біохіміки Ф. Боуден і Н. Пірі показали, що ВТМ не чистий білок, і містить 5 % нуклеїнової кислоти, тобто є нуклеопротеїдом, стійкою сполукою білка та нуклеїнової кислоти. Надалі вдалося встановити, що ВТМ містить нитки нуклеїнової кислоти і 2200 білкових субодиниць. Білок ВТМ був одним з перших білків, будова яких була розшифрована і встановлена послідовність всіх його 158 амінокислотних залишків.

Джерела: 1, 2, 3, 4

Підготував професор Віктор Трокоз



 

Захисти дисертаційНабір на навчання (синій)_2015Регіональні навчальні заклади (синій)

Натисніть «Подобається», щоб читати
новини НУБіП України в Facebook